Формы амилоидоза старения

Амилоидоз — накопление в тканях различных нерастворимых фибриллярных белков (амилоида) в количествах, нарушающих нормальное функционирование.

Причины образования и отложения амилоида в тканях неизвестны. Различные биохимические типы амилоидоза могут иметь разные этиологические механизмы. Например, при вторичном амилоидозе (см. ниже) может быть нарушен метаболизм белка-предшественника (острофазного показателя — сывороточного амилоида А), тогда как при наследственном амилоидозе, по-видимому, образуется измененный белок в силу генетических причин. При первичном амилоидозе моноклональная популяция костномозговых клеток производит легкие цепи иммуноглобулинов или их фрагменты, которые могут подвергаться аномальному процессингу с образованием амилоида. При световой микроскопии амилоид представляется гомогенным веществом с высоким коэффициентом преломления и сродством к красителю конго красному как в фиксированных тканях, так и in vivo.

При электронной микроскопии видно, что амилоид состоит из неразветвленных волокон толщиной 100 А; рентгеноструктурный анализ выявляет структуру р-складчатого слоя.

Биохимически выделяют три основных и несколько менее распространенных типов амилоида. Один из них, обозначаемый AL, характеризуется N-концевой последовательностью, гомологичной части вариабельной области легкой цепи иммуноглобулинов, и обнаруживается при первичном амилоидозе и амилоидозе, связанном с миеломной болезнью. Второй тип отличается уникальной N-концевой последовательностью неиммуноглобулинового белка, называемого АА, и присутствует при вторичном амилоидозе. Третий, связанный с семейной амилоидной полиневропатией, представляет собой молекулу транстиретина (преальбумина) с одной аминокислотной заменой.

При других наследственных заболеваниях находят иные амилоиды; в одной из семей он состоял из гельсолина, в другой-из аполипопротеина AI. При амилоидозе, связанном с хроническим гемодиализом, откладывается Р2-микроглобулин. Амилоид, накапливающийся при старении в коже и в органах эндокринной системы, может быть представлен другими биохимическими формами. При болезни Альцгеймера амилоид в патологических очагах состоит из Р-белков. Химические анализы при различных амилоидозах позволяют классифицировать амилоид более детально.

В настоящее время выделяют три основные клинические формы амилоидоза. Амилоидоз называют первичным, или идиопатическим (AL-форма), когда он не обусловлен сопутствующими заболеваниями, и вторичным, приобретенным, или реактивным (АА-форма), когда он сопровождает хронические заболевания, будь то инфекционные (туберкулез, бронхоэктаз, остеомиелит, проказа) или воспалительные (ревматоидный артрит, гранулематозный илеит). Отложения амилоида наблюдаются также при миеломной болезни (AL), болезни Ходжкина (АА), некоторых опухолях и семейной средиземноморской лихорадке (АА). Амилоидоз может сопровождать старение. Третий главный тип — это не связанные с другими заболеваниями семейные формы, часто проявляющиеся характерной невропатией, нефропатией и кардиопатией.

При первичном (AL) амилоидозе могут поражаться сердце, легкие, кожа, язык, щитовидная железа и кишечник. В дыхательных путях и иных местах иногда обнаруживаются локальные амилоидные «опухоли». Часто затрагиваются паренхиматозные органы (печень, селезенка, почки) и сосуды.

Вторичный (АА) амилоидоз чаще всего поражает селезенку, печень, почки, надпочечники и лимфатические узлы. Однако амилоид может откладываться в любом органе и практически во всех сосудах. Печень и селезенка часто увеличены, плотны и эластичны. Почки обычно также увеличиваются. На срезах селезенки видны крупные полупрозрачные воскообразные участки, в которых мальпигиевы тельца замещены бледным амилоидом, что создает характерную картину саговой селезенки.

Наследственный амилоидоз характеризуется периферической сенсорной и моторной невропатией; часто поражается вегетативная нервная система. Отложения амилоида находят также в сердечно-сосудистой системе и в почках. Может иметь место запястный синдром и аномалии стекловидного тела.

Амилоидоз, сопровождающий некоторые злокачественные заболевания (например, миеломную болезнь), часто бывает распространенным и поражает неопухолевые ткани; в других случаях (например, при медуллярном раке щитовидной железы) он только локальный-в области самой опухоли или ее метастазов. Амилоид часто находят в поджелудочной железе при сахарном диабете типа II.

«Что такое амилоидоз, формы амилоидоза» — статья из раздела Нарушение питания и обмена веществ

источник

*Импакт фактор за 2017 г. по данным РИНЦ

Журнал входит в Перечень рецензируемых научных изданий ВАК.

Показана эволюция учения о старческом амилоидозе за последние четверть века. Тетрада Шварца по существу перестала существовать как клинико-морфологический субстрат старческого амилоидоза. Выявлены как системная, так и локальные формы старческого амилоидоза. Изучены их морфология и патогенез, дана клинико-морфологическая характеристика каждой из форм. Старческий системный амилоидоз, который следует дифференцировать с AL-амилоидозом, редок. Преобладают локальные формы старческого амилоидоза, представленные как эндокринным, так и неэндокринным амилоидозом. К эндокринным формам следует отнести старческий изолированный амилоидоз предсердий и старческий амилоидоз островков поджелудочной железы, а к неэндокринным – старческий амилоидоз аорты, старческий церебральный амилоидоз, старческий амилоидоз глаза и старческий амилоидоз простаты и/или семенных пузырьков. Помимо наиболее часто встречающихся при локальном старческом амилоидозе моноорганных проявлений возможны и полиорганные – старческий полиорганный (сочетанный) амилоидоз, который обнаруживается не более чем в 5% наблюдений. Наиболее частыми являются сочетания эндокринных форм амилоидоза с амилоидозом аорты или амилоидоза островков поджелудочной железы с церебральным амилоидозом и сопряженным с ним амилоидозом глаза.

The paper shows the evolution of knowledge of senile amyloidosis in the past quarter of the century. Schwartz’s tetrad has generally stopped existing as a clinical and morphological substrate of senile amyloidosis. Both systemic and local types of the disease are revealed. Their morphology and pathogenesis are examined. Clinical and morphological characteristics of each type are given.

В. В. Серов, Московская медицинская академия им. И. М. Сеченова
V. V. Serov, I. M. Sechenov Moscow Medical Academy

В 1970 г. немецкий патолог Ph. Schwartz [1] описал характерную для старческого амилоидоза тетраду – содружественное поражение сердца, аорты, головного мозга и островков поджелудочной железы. Он считал, что эта тетрада лежит в основе физической и психической деградации в старческом возрасте и встречается у стариков чуть ли не постоянно.
Раскрыть и расширить рамки тетрады Шварца стало возможным совсем недавно, когда амилоидоз был разделен на генерализованные и локальные формы и появились сообщения о различных предшественниках белка фибрилл амилоида. Среди генерализованных форм амилоидоза (АА, AL, FAР) был выделен четвертый тип – старческий системный амилоидоз (SSA), а среди локальных форм старческого амилоидоза – эндокринный и неэндокринный [2, 3]. Первый представлен изолированным амилоидозом предсердий и амилоидозом островков поджелудочной железы, второй – амилоидозом аорты, церебральным амилоидозом, амилоидозом глаза, амилоидозом простаты и семенных пузырьков.
При генерализованных формах предшественники фибрилл белка амилоида циркулируют в крови (сывороточные предшественники) и для их преформации в фибриллярный белок амилоида требуется участие эффекторных клеток (макрофага, плазматической, миеломной клетки и др.) или клеток, к которым имеется сродство предшественника. При локальных же формах амилоидоза предшественник “синтезирует” та же клетка, которая строит из него амилоидные фибриллы, и среди этих клеток особое место занимают представители диффузной эндокринной системы – апудоциты. Исключение составляет церебральный амилоидоз, при котором предшественник белка фибрилл амилоида циркулирует в спинномозговой жидкости. Предшественники фибриллярного белка амилоида представлены в таблице.
Старческий системный амилоидоз. Частота SSA по различным оценкам составляет от 3,6 до 46,0% [4] среди умерших старше 70 лет; несколько чаще он встречается у мужчин, хотя это мнение разделяют далеко не все авторы.
Предшественником белка фибрилл амилоида – ASC1 – является транстиретин (преальбумин, см. таблицу), не идентичный таковому при ряде форм генерализованного наследственного и локального амилоидоза, что доказано иммуногистохимически. Ряд авторов считают, что ASC1 отражает эволюцию старческого варианта преальбумина и представляет собой мутантный белок [5]. P. Westermark и соавт. [6] обратили внимание на депрессию сывороточного преальбумина при SSA и корреляцию с уровнем сывороточных ретинолсвязаных белков. Эти исследования позволили предположить, что в пожилом возрасте имеются нарушения метаболизма преальбумина и повышенная склонность к амилоидообразованию, чем и объясняется снижение концентрации преальбумина в сыворотке.
Механизм образования амилоидного белка из циркулирующего в крови предшественника изучен плохо. Не исключено сродство предшественника к мышечной ткани. Вероятно, этим объясняется тот факт, что в качестве амилоидобласта в миокарде выступает кардиомиоцит, а в сосудах – гладкомышечная клетка [4, 7].
SSA – кардиоваскулярный амилоидоз. Поэтому большинство авторов отмечают его сходство с системным AL-амилоидозом по распространенности, локализации амилоидных отложений (сердце, сосуды, прежде всего легких, кишечника), а также выраженности поражения сердца, не достигающей, однако, такой степени, как при AL. Для SSA, в отличие от AL, типичны очаговость и малая концентрация амилоидных отложений, а также начало болезни в более позднем возрасте, нередкое сочетание с атеросклерозом.
Патология сердца при SSA является ведущей. Вовлечение в патологический процесс предсердий отмечается у 71% больных, желудочков – у 67%, коронарных сосудов – у 50%, из них у 40% с сужением просвета, что симулирует ишемическую болезнь сердца и образование псевдоинфарктных очагов. Существенна и частота нарушения функции возбудимости сердца.
Обнаруживается корреляция между степенью и типом отложений амилоида в сердце. При I и II степени находят узелковые отложения в миокарде, реже в мелких сосудах, при III и IV степени амилоид имеет вид россыпи с обязательным вовлечением сосудов. Возможно тотальное поражение сердца или только предсердий, только желудочков или клапанов.
Среди причин летального исходa при SSA основное место занимает сердечная недостаточность. Наши данные показывают, что половина бльных SSA умирает от сердечной недостаточности и половина – от ишемического инсульта. У больных SSA инфаркт миокарда выявляется чаще, чем у больных того же возраста без амилоидоза.
Диагностика SSA основывается на полиморфной клинической картине и данных биопсии органов, вовлеченных в патологический процесс. При этом учитываются методы идентификации белка ASC1: неспецифические и специфический иммуногистохимический с использованием антисыворотки к ASC1. При сочетании SSA с амилоидозом аорты , простаты, семенных пузырьков амилоидные массы в этих органах не реагируют с сывороткой к ASC1.

Предшественники фибриллярного белка амилоида при различных формах старческого амилоидоза

Форма заболевания	Предшественник белка фибрилл амилоида
Старческий системный амилоидоз	Транстиретин (“депрессивный” сывороточный преальбумин)
Изолированный амилоидоз предсердий	Предсердный натрий- уретический фактор
Амилоидоз островков поджелудочной железы	Амилин
Амилоидоз аорты	Преальбумин
Церебральный амилоидоз	b -Протеин
Амилоидоз глаза	Псевдоэксфолиативный материал, деградирующие фоторецепторные диски
Амилоидоз простаты и семенных пузырьков	?

Старческий локальный амилоидоз, как уже говорилось, гетерогенен: одну группу его составляет старческий эндокринный, другую – старческий неэндокринный амилоидоз. Помимо моноорганных проявлений в каждой из этих групп возможны полиорганные проявления, что позволяет говорить о группе полиорганного старческого амилоидоза (см. рисунок). Каждая из этих групп требует, естественно, отдельного анализа.
Старческий локальный эндокринный амилоидоз – наиболее частое проявление эндокринного амилоидоза, если не считать амилоидоз опухолей APUD-системы. Он представлен изолированным амилоидозом предсердий и амилоидозом островков поджелудочной железы.
Изолированный амилоидоз предсердий (IAA) составляет почти 1/3 всех случаев старческого локального амилоидоза [7]. Предшественником белка фибрилл амилоида является пептидный гормон – предсердный натрийуретический фактор [8]. Строят фибриллы амилоида предсердные кардиомиоциты с секреторными гранулами, открытые B. Kisch [9] еще в 1956 г.
Поражаются оба предсердия и межпредсердная перегородка. Важно отметить, что амилоид при IAA имеет характерные антигенные и биохимические свойства: не реагирует с белком ASC1 – предшественником белка фибрилл – при генерализованном старческом амилоидозе, не содержит триптофана [10]. Эти признаки подтверждают самостоятельность IAA среди локальных форм амилоидоза.
О причастности этой формы эндокринного амилоидоза к старческому свидетельствует высокая частота встречаемости ее у пожилых и старых людей. Так, G. Cornwell и соавт. [10] находили IAA у умерших после 80 лет в 78 – 95% случаев. По нашим данным [11], пик встречаемости IAA приходится на возраст от 70 до 79 лет, причем у женщин его обнаруживают в 3 раза чаще.
При жизни IAA практически не диагностируется, так как в половине случаев он сочетается с атеросклерозом, гипертонической болезнью, ревматизмом и другой патологией, т. е. представляет собой одно из проявлений полипатий у старых людей. Но несомненно, что он повинен в нарушениях функции прежде всего возбудимости миокарда (мерцательная аритмия, предсердные политопные экстрасистолии), которые связывают с атеросклерозом или гипертонической болезнью. Основная причина смерти при IAA – сердечная недостаточность.
Амилоидоз островков поджелудочной железы (АОПЖ) составляет 1/4 случаев локального старческого амилоидоза, т. е. встречается несколько реже, чем IAA [4, 7]. Бытовавшее до недавнего времени мнение о том, что предшественником белка амилоидных фибрилл являются дериваты инсулина, в настоящее время опровергнуто. Установлено, что предшественник белка фибрилл амилоида представлен аналогом нейропептида человека – кальцитонингенсвязанным пептидом-1 – 2. После того, как было доказано, что этот пептид обладает гормональной активностью и содержится в панкреатических островках не только при инсулиннезависимом диабете, но и в норме, его стали называть амилином [6, 12, 13]. Иммуногистохимически амилин обнаруживается в тех же гранулах b- клеток островков, что и инсулин [14].
О значении возраста в развитии АОПЖ свидетельствует тот факт, что средний возраст больных этой формой амилоидоза превышает 70 лет (вне зависимости от пола), а частота и степень амилоидоза островков резко резко возрастают после 80 лет [7].

Клиника АОПЖ типична: примерно у 70% больных развивается инсулиннезависимый сахарный диабет, причем отмечается связь тяжести сахарного диабета со степенью амилоидоза островков [7, 15]. В связи с этим дискуссию о взаимоотношениях сахарного диабета с АОПЖ, начатую с первого его описания еще в 1900 г., можно считать законченной – речь идет не о диабетическом амилоидозе островков, а об амилоидном диабете [3].
Диагностируется старческий амилоидный диабет, как и IAA, к сожалению, постмортально, хотя достижения современной медицинской инструментальной техники позволяют делать это и прижизненно.
Закономерен вопрос, почему более половины случаев старческого локального амилоидоза представлены эндокринным амилоидозом, т. е. связаны с APUD-системой. На наш взгляд, это объясняется тем, что диффузная система биогенных моноаминов, работая там, где встречаются потоки метаболизма [16], первая служит гомеостазу и поэтому первая подвергается разрушению при нарастающей старческой брадитрофии. Причем это разрушение имеет прежде всего “конформационный характер” (в основе формирования фибриллярного белка амилоида лежит b -кросс-конформация).
Старческий локальный неэндокринный амилоидоз представлен амилоидозом аорты, церебральным амилоидозом, амилоидозом глаза и довольно редко амилоидозом простаты и/или семенных пузырьков. Заслуживают внимания преимущественно первые три локализации.
Старческий амилоидоз аорты (САА) составляет не более 1/5 всех случаев локального старческого амилоидоза. Его находят у 95 – 100% умерших старше 80 лет [10]. По нашим данным [17], частота САА в последнем десятилетии жизни (80 – 89 лет) возрастает в 5 раз по сравнению с предпоследним (70 – 79 лет), т. е. подобно взрыву, и это мало объяснимо.
Предшественником белка фибрилл амилоида считают преальбумин (см. таблицу), при деградации (конформации) которого на цитолемме гладкомышечных клеток аорты образуются амилоидные фибриллы [17, 18]. Поэтому амилоид локализуется в средней оболочке аорты, но в субинтимальном ее слое, что определяет комбинации (сочетания) амилоидоза и атеросклероза. Сам амилоид уникален по антигенным свойствам – его белки не реагируют с антисыворотками к белкам фибрилл амилоида при генерализованных формах амилоидоза и содержат триптофан, что позволяет исключить его из группы эндокринного амилоидоза [ 19, 20].
Поражается преимущественно не брюшной отдел аорты, как при атеросклерозе, а грудной, что ставит под сомнение роль гемодинамического фактора в амилоидогенезе. Но в подавляющем большинстве случаев имеется сочетание амилоидоза и атеросклероза в одних и тех же отделах аорты. Причем это сочетание в разные периоды старости носит различный характер: до 80 лет – редкое, от 80 до 89 лет – возможное, но корреляции отсутствуют, старше 90 лет – частое, причем доминирует амилоидоз [21]. Сочетание амилоидоза и атеросклероза аорты в старости не имеет однозначных патогенетических оценок и в его основе лежат биологические, точнее, геронтологические закономерности [22]. Не исключено, что атеросклероз аорты, способствуя конформационным превращениям плазменных белков, “прокладывает дорогу” амилоидозу.
Случаи прижизненной диагностики САА неизвестны.
Старческий церебральный амилоидоз (СЦА) встречается довольно редко: среди форм старческого локального амилоидоза он составляет не более 13% [7]. По мере старения частота СЦА прогрессивно возрастает: если у умерших до 80 лет его находят всего в 2,4% случаев, то после 80 лет – в 30 – 65% [4, 23]. При этом распространенность амилоидоза в структурах мозга и его оболочках увеличивается.
Морфологическим субстратом СЦА являются старческие (амилоидные) бляшки, конгофильные нейрофибриллярные сплетения и амилоид внутримозговых сосудов, сосудов мозговых оболочек и сосудистых сплетений. Во всех этих образованиях фибриллы строятся не из преальбумина, как раньше считали [24], а из сывороточного предшественника b- протеина [3]. Недавно Н. В. Кудиновой [25] показано, что b- протеин, ассоциированный с липопротеидами высокой плотности, циркулирует в растворимой форме в спинномозговой жидкости здоровых людей. Это наблюдение позволяет предположить, что патогенез церебрального амилоидоза близок патогенезу амилоидоза АА, если будет доказано увеличение продукции b- протеина в старости.
Образование основного слагаемого СЦА – старческой бляшки – связывают с разными структурами мозга: нейронами, глиальными клетками, дендритами, капиллярами головного мозга [26]. Результаты наших исследований [4, 7] позволяют считать, что к построению старческой бляшки причастен нейрон, в нем же образуются и нейрофибриллярные структуры; фибриллы сосудистого амилоида формируются на цитолемме гладкомышечных клеток.
Особого рассмотрения требуют взаимоотношения СЦА с пресенильной (болезнь Альцгеймера) и сенильной деменцией. Поскольку при этих сенильных заболеваниях церебральный амилоидоз находят в 100% случаев [7, 26], его следует считать морфологическим субстратом этих заболеваний.
Наши данные [3, 7], как и данные многих зарубежных авторов, свидетельствуют о том, что имеется прямая зависимость развития пресенильной и сенильной деменции от степени развития амилоидоза головного мозга. Причем при болезни Альцгеймера (средний возраст 66,6 года) амилоидоз мозга выражен сильнее, чем при сенильной деменции (средний возраст 80,3 гoда). Это касается как количества амилоидных бляшек, нейрофибриллярных сплетений, сохранных нейронов, так и степени амилоидоза сосудистых структур мозга.
Важно отметить, что пресенильная и сенильная деменция клинически в подавляющем большинстве случаев протекают под маской атеросклероза, постмортальный же диагноз СЦА в этих случаях возможен в 78,6% [7].
Старческий амилоидоз глаза (САГ), как показали исследования последних лет [27, 28], гетерогенен. Выделяют амилоидоз с преимущественным поражением переднего либо заднего отдела газа, морфогенез которого и клинические проявления различны. При изолированном амилоидозе с преимущественным поражением переднего отдела глаза, частота которого возрастает после 70 лет, амилоид представлен псевдоэксфолиативным материалом [27, 29]. Клинически он проявляется псевдоэксфолиативным синдромом, катарактой и глаукомой.
При изолированном амилоидозе с преимущественным поражением заднего отдела глаза с пиком встречаемости на десятом десятилетии жизни, амилоид строится, вероятно, из материала деградирующих фоторецепторных дисков [28], клиническим же прявлением этого вида амилоидоза глаза становится сенильная макулярная дистрофия.
С большой долей вероятности можно предположить, что и при старческом локальном неэндокринном амилоидозе в основе формирования фибриллярного белка амилоида прежде всего нарушения конформационного характера. Сывороточные предшественники при САА (преальбумин) и СЦА (спинномозговой b- протеин, а, возможно, и сывороточный преальбумин), как и белки материала передней (псевдоэксфолиативный материал) и задней (материал фоторецепторных дисков) камер глаза, будучи естественными составляющими тела, способны, как это было показано, к b- кросс-конформации. При старческом амилоидозе различные белки тела под влиянием нарастающей брадитрофии приобретают новое качество, качество особого фибриллярного белка, причем в основе этого процесса лежат рекомбинантные преобразования на основе конформации.
Старческий полиорганный амилоидоз. Наш опыт [4, 17] свидетельствует о том, что полная тетрада Шварца практически не встречается, а в редуцированном виде ее находят не более чем в 5,5% вскрытий умерших в старческом возрасте (средний возраст 72 года). Чаще всего старческий полиорганный амилоидоз представлен сочетанием IAA, САА и АОПЖ или АОПЖ, СЦА и САГ. Поскольку глаз – это “окно во внешний мир” зрительного анализатора головного мозга, при последнем сочетании САГ можно рассматривать как проявление СЦА [30].

1. Schwartz Ph. Causes and Manifestation of Senile Degeneration. Warren, 1970.
2. Серов В. В. // Арх. патол. – 1989. – Вып. 10. – С. 3 – 11.
3. Серов В. В. // Клин. геронт. – 1995. – №1. – С. 3 – 8.
4. Серов В. В., Зыкова Л. Д. // Тер. архив. – 1987. – №8. – С. 14–20.
5. Glenner G. N Engl J Med 1980;302:1283–92; 1333–42.
6. Westermark P, Pitkanen P, Benson J, et al. Lab Invest 1985;52:314–8.
7. Зыкова Л. Д. Старческий амилоидоз: клинико-морфологический аспект проблемы. – Автореф. дис. докт. мед. наук. – М. – 1989.
8. Kayl GG, Butler MG, d`Ardenn A, et al. Brit Heart J 1986;56:317–20.
9. Kisch B. Exp med Surg 1956;14:99–112.
10.Cornwell GG, Kyle PA, Westermark P, et al. Am J Med 1983;75(4):618–23.
11. Серов В. В., Зыкова Л. Д., Виноградова О. М. и др. // Арх. патол. – 1988. – Вып. 8. – С. 3–12.
12. Cooper G, Willis A, Clarc A. Proc Nat Acad Sci USA 1987;84:8628–32.
13. Westermark P, Wernstedt C, Wilander E, et al. Biochem Biophys Res Commun 1986;140:837–41.
14. Cooper G, Gay A, Willis A, et al. Biochem Biophys Acta 1989;1014;247-58.
15. Howard C. Diabetologia 1986;29:301–6.
16. Райхлин Н. Т., Кветной И. М., Осадчук М. А. APUD-система (общепатологические и онкологические аспекты) – часть I и II – Обнинск, 1993.
17. Зыкова Л. Д., Серов В. В., Секамова С. М. // Сов. мед. – 1989. – №9. – С. 74–8.
18. Storkel S, Bohl J, Schneider H.–M. Virch Arch Pathol Anat 1983;44:145–61.
19. Breathnach SM, Melrose SM, Bhoga CB, et al. Nature 1981;293:652–4.
20. Cornwell GG, Westermark P, Murdoch W, et al. Amer J Path 1982;108:135–9.
21. Vincent J, Choinet C, Durand M, et al. Ann Invest Med 1982;133:160–3.
22. Давыдовский И. В. Геронтология. – М., 1966.
23. Divry P. J Neurol Psychiatr 1927;27:643–57.
24.Shirachama T, Skinner M, Westermasrk P, et al. Am J Path 1982;107:41–50.
25. Кудинова Н. В. Амилоид бета и липидный метаболизм. Автореф. дисс. канд. мед. наук. – М., 1996.
26. Ойфа А. И. Церебральный амилоидоз при сенильных заболеваниях. Автореф. дисс. докт. мед. наук. – М., 1983.
27. Ермилов В. В. // Арх. патол. – 1993. – Вып. 6. – С. 43–5.
28. Ермилов В. В., Серов В. В. // Арх. патол. – 1994. – Вып. 4. – С. 10–4.
29. Ringvold A, Husy G. Ex Eye Res 1973;17:284–99.
30. Ермилов В. В. // Арх. патол. – 1993. – Вып. 6. – С. 39–42.

источник

Амилоидоз – это заболевание, которое сопровождается нарушением белкового обмена и работы иммунной системы. Последствием таких нарушений является амилоид — межклеточное отложение гомогенных белковых масс во всех без исключения органах организма и его тканях. Прогрессируя, он вытесняет и замещает здоровые клетки пораженного органа, тем самым обуславливая утрату гиподинамии, что зачастую провоцирует развитие дистрофии. Если амилоидоз не лечить, это способствует формированию полиорганной недостаточности, после чего может возникнуть смерть.

Ученые-медики установили, что амилоидоз беспокоит почти 1% населения планеты. При этом вторичный амилоидоз встречается в несколько раз чаще первичного. Эта болезнь может передаваться по наследству. Такие случаи отмечались у представителей армянской и еврейской национальности, а также в странах Средиземноморья.

Есть 2 основные формы амилоидоза:

системный (поражаются ткани большинства органов);
локальный (поражение тканей в каком-нибудь одном органе: в почках, сердце, коже и др.)

Интересный факт: мужчины болеют амилоидозом вдвое чаще, чем женщины.

Первичный (идиопатический) амилоидоз. Его причины не всегда известны. При исследовании выяснилось, что амилоидные фибриллы – это последствие цепей иммуноглобулинов, которое называется парамилоидозом. Симптомами первичного амилоидоза могут быть:
- миастения, которая влечет за собой атрофию мышц;
- боли в брюшной полости, сопровождающиеся диареей и диспепсией;
- нарушение мочеполовой системы и менопаузы;
- болезни органов зрения (ретинит, периартериит и др.)
Вторичный (общий) амилоидоз. Он наступает в среде других болезней, таких, как туберкулёз, бронхит, остеомиелит, малярия, сифилис, то есть – на фоне хронических заболеваний и инфекций. Общему амилоидозу сопутствует распад тканей и нагноение органов. Поражения кишечника, печени, селезёнки и почек встречаются чаще всего. Вторичный амилоидоз долго остается незамеченным. Небольшая слабость и снижение активности возникают, когда поражены почки. Позже при анализах появляется белок в моче. На последней стадии развивается почечная недостаточность.
Наследственный амилоидоз. Квалифицируется генетическими мутациями иммунной системы, что приводит к образованию клеток, продуцирующих амилоид.К наследственному амилоидозу можно отнести лихорадку, семейный нейропатический, нефропатический и кардиопатический амилоидоз.
Старческий церебральный амилоидоз. Он является самым опасным, так как в таких обстоятельствах поражается сердечная мышца, поджелудочная железа, легкие и головной мозг. Чаще всего встречается у людей с болезнью Альцгеймера.
Амилоидоз при опухолях. Болезнь проявляется отложением амилоида в тканях пораженного органа, в результате чего прогрессирует рост злокачественной опухоли. Причина амилоидоза при новообразованиях – рак эндокринной железы и опухоль ее островков.

Этого страшного заболевания можно избежать, воспользовавшись специальными диетами и разнообразными пищевыми добавками. Первым делом необходимо:

уменьшить употребление еды с большим содержанием белка. В основном это касается блюд животного происхождения;
увеличить употребление рыбных блюд, продуктов, содержащих цельное зерно, а также овощей, фруктов и орехов;
отказаться от молочных продуктов, сахара и блюд, содержащих кофеин;
употреблять больше продуктов, содержащих витамин С. Это — цитрусовые, капуста, помидоры, яблоки, крыжовник, печеный картофель и много других продуктов.

Лечение зависит от типа болезни. Если амилоидоз первичный, то к хорошему результату приведет соблюдение антибелковой диеты. Химиотерапия и применение колхицина тоже могут дать положительный итог. Вторичный амилоидоз предполагает назначение антибиотиков, антиаритмических и мочегонных препаратов, которые действуют на определенный орган.

Если же лекарственные препараты не помогают, назначается хирургическое вмешательство. Таким образом может быть произведена трансплантация костного мозга, почек или печени, пересадка сердца и даже имплантация электрокардиостимулятора.

Поражение почек. Частое и очень опасное заболевание. Симптомы амилоидоза почек имеют 4 стадии: скрытую, протеинурическую, нефротическую и азотемическую.
Поражение печени. Увеличивается размер органа, что можно определить при прощупывании живота. Амилоидное поражение печени проявляется увеличением печени, желтухой, а также портальной гипертензией.
Амилоидоз сердца. Его проявление сопровождается аритмией, одышкой, обмороками и кардиомиопатией. Отложение амилоида может присутствовать как в мышце сердца, так и в его оболочках.
Амилоидоз кожи. Способствует нарушению кровоснабжения в сосудах, что выражается в сухости и шелушении кожного покрова. Может появиться сыпь в виде мелких прыщей красного цвета.
Заболевание суставов. При амилоидозе суставов поражаются сначала кисти и стопы, а затем колени и локти. Характерны болезненность движений, отёк тканей, повышенная температура кожи в местах воспаления.
Поражение мышц. Амилоидоз этих органов проявляется в их слабости, увеличении в размерах и уплотнении. Сопровождается болями и появлением плотных узелков. Если болезнь запустить, мышцы сдавливаются, кровоснабжение нарушается, в результате чего наступает их гибель.
Заболевание нервной системы. Амилоидоз ЦНС характерен отложением амилоида в тканях головного мозга, прямым следствием этого процесса становится нарушение умственных способностей больного.
Амилоидоз ЖКТ. Изменяется всасывание питательных веществ и витаминов. Это проявляется в виде диареи, резкого снижения веса, усталости, психических отклонений, а также выпадения волос и малокровия.
Увеличение селезенки. Амилоидоз этого органа приводит к увеличению ее размеров и развитию гиперспленизма, который характеризуется анемией и лейкопенией.
Амилоидоз легких. Возникает при пневмонии, плеврите, кисте. Чаще всего располагается на стенках сосудов легких и бронхов.

Лечение амилоидоза можно осуществлять только при точном обследовании заболевшего в стационарных условиях.

Признаки амилоидоза, наблюдаемые у людей с данным заболеванием, напрямую зависят от пораженного органа. В связи с этим нельзя выделить какую-то определённую группу симптомов и, в зависимости от амилоидоза того или иного органа, различают целые симптомокомплексы. Необходимо также отметить, что для первичного генерализованного амилоидоза характерен полиморфизм клинической картины, так как наряду с кишечником могут поражаться сердце, кожа, почки, эндокринная и нервная системы.

Часто первыми симптомами могут быть длительно повышенная температура тела, значительно увеличенная СОЭ.

Самой частой локализацией является амилоидоз почек. Симптомы при такой патологии самые разнообразные и очень опасны без назначения адекватного лечения. Клиническая картина амилоидоза почек проявляется некоторыми симптомами хронической почечной недостаточности, а именно:

Количественные изменения мочи: наблюдаются олигурия (за сутки выделяется менее 500 мл мочи) и анурия (менее 50 мл за тот же промежуток).
Нарушения со стороны общего самочувствия: появление раздражительности, беспокойства, слабости и повышенной утомляемости.
Появление отёков – за счёт снижения концентрации белков идёт переход жидкости в тканевые структуры, что приводит к отёчностям. При длительном прогрессировании заболевания жидкость скапливается в брюшной и грудной полостях, а также полости перикарда, приводя к асциту, гидротораксу и гидроперикарду.
За счёт поражения паренхимы почки возникает повышение артериального давления, появляются аритмии и гипертрофия сердечной мышцы.
Нарушение психическо-функционально состояния – проявляется в результате повреждающего действия мочевины при неработающих почках – приводит к нарушению психического фона, бессоннице, нарушению памяти и умственных способностей.
Анемия: за счёт поражения амилоидозом почек перестаёт вырабатываться необходимое количество эритропоэтина, который стимулирует выработку эритроцитов в костном мозге.

При генерализованных формах заболевания развивается так называемый печёночный амилоидоз. Симптомы обусловлены отложением амилоида в печёночной ткани и, как следствие, сдавлением гепатоцитов (клеток печени) и структур печёночной дольки (вена, артерия, желчевыводящий проток). Печень при накоплении амилоида увеличивается в размерах, возникает портальная гипертензия в результате сдавления кровеносных сосудов. Далее происходит повышение давления в портальной вене, расширяются вены селезёнки, пищевода и других внутренних органов. Всё это проявляется появлением асцита, возникновением кровотечений из расширенных вен пищевода (часто), кровавым стулом (меленой), рвотой с примесью крови.

При сдавлении амилоидом желчевыводящих путей возникает желтуха (в результате накопления билирубина), которая сопровождается сильным кожным зудом и желтизной склер.

Одним из вариантов поражения является амилоидоз кишечника. Симптомы данной формы характеризуются:

Хронической диареей – постоянные, частые и длительные поносы – приводят к истощению организма, и человек начинает терять вес.
Синдромами экссудативной энтеропатии и нарушенного всасывания – самый частый симптом амилоидоза кишечника – в этом случае теряется огромное количество белка, который мигрирует из крови в просвет кишечника, выделяясь наружу. Синдром нарушенного всасывания отличается быстро прогрессирующим течением. В связи с одновременной экссудацией (выделением) белка в просвет кишки преобладают нарушения белкового обмена в виде стойкой гипопротеинемии (снижение количества белка в кровяном русле) и отёков. Гипопротеинемию в таком случае очень трудно скорректировать с помощью заместительной терапии.
Кишечной непроходимостью – формируется в результате локального (местного) отложения амилоида и развития опухолевидного образования, которое, сдавливая петли кишечника, приводит к нарушению эвакуации каловых масс. Такое проявление может приводить к тяжёлым осложнениям, вплоть до сепсиса.
Желудочно-кишечными кровотечениями – довольно частое проявление амилоидоза кишечника, которое характеризуется развитием различных форм анемий.

К наиболее частым начальным симптомам первичного амилоидоза со стороны нервной системы относятся общая слабость, утомляемость и довольно быстрая потеря веса. Примерно в 40% случаев полиневропатия развивается при минимальном вовлечении внутренних органов, а в 15% случаев может быть единственным проявлением заболевания. Но в 60% случаев первичный системный амилоидоз приводит к полиневропатии на фоне выраженных проявлений амилоидоза другой локализации (при уже имеющемся амилоидозе сердца, почек, кишечника и других). Полиневропатия носит аксональный характер, при этом вовлечены преимущественно тонкие миелинизированные (покрытые миелином) и немиелинизированные волокна, и клинически процесс напоминает диабетическую полиневропатию. В первую очередь страдают сенсорные волокна, которые проводят болевую и температурную чувствительность, а также вегетативные волокна.

Начальными симптомами полиневропатии при амилоидозе нервной системы бывают:

Онемение
Дизестезии (нарушения чувствительности). Чувствительность при этом страдает больше поверхностная, нежели глубокая
Жгучие боли в кистях и стопах.

Поражение амилоидозом вегетативных волокон и ганглиев проявляется ортостатической гипотензией, фиксированным пульсом, эректильной дисфункцией, нарушением трофики кожи и снижением потоотделения.

На более позднем этапе развиваются слабость мышцы и амиотрофия (нарушение функции и питания мышц). При этом двигательные нарушения слабее выражены, в сравнении счувствительными.

Выраженность двигательных нарушений возрастает, если амилоидоз поражает непосредственно мышечную ткань с вовлечением проксимальных мышц конечностей.

Амилоидная миопатия проявляется более качественными нарушениями преимущественно у детей, что связано со слабостью и утомляемостью и без того слабо выраженного мышечного слоя, которые возникают в результате их уплотнения и гипертрофии. Если амилоид начинает откладываться в мышцах языка развивается так называемая макроглоссия (увеличение языка до аномально больших размеров). Также может появляться дисфагия (невозможность глотания) и огрубление голоса. У некоторого контингента больных возникает дыхательная недостаточность за счёт поражения амилоидозом дыхательной мускулатуры.

При первичном амилоидозе зачастую можно отметить те или иные кожные высыпания: чаще всего ими являются петехии, пурпуры, узелки и бляшки, при этом нельзя отметить какой-то общий критерий, характерный для амилоидоза кожи. При узловато-бляшечной форме амилоидоза кожи наблюдается большое количество бляшек и узлов, которые расположены преимущественно на голенях и голеностопах. Характерной чертой такой формы амилоидоза является симметричное расположение обособленных узелков на обеих голенях. Такая форма встречается преимущественно у женщин.

Амилоидоз – это заболевание, проявляющееся как патология белкового обмена и работоспособности иммунной системы. Амилоид (белково- сахаридный комплекс), появляющийся в результате этого нарушения, способен откладываться в клетках любых тканей организма. С развитием заболевания он постепенно заменяет здоровые клетки, и орган перестает функционировать. При тяжелой форме патологии наступает полиорганная недостаточность (поражение 50% и больше органов), приводящая к смерти.

Наследственная форма заболевания наблюдается в ареале Средиземного моря, а также у людей еврейской и армянской национальности. Среди мужчин данное заболевание встречается в два раза чаще.

Из наиболее распространенных форм заболевания можно назвать нефропатическую, при которой отложения наблюдаются в почках, и системную – отложения амилоида встречаются во многих органах.

Амилоид, откладывающийся в различных органах, отличается по структуре. Всего существует около 15 типов, различающихся по структуре и составу. Их основу составляют два типа:

AA-амилоид. Хронические воспалительные заболевания вызывают высокий уровень содержания в плазме белка SAA и поддерживают его длительный период. При неполном расщеплении белка формируется фибриллярный AA-амилоид.
AL-амилоид. Белки данного типа появляются при расщеплении амилоидобластов (переродившиеся плазмоциты). Они являются аномальными соединениями иммуноглобулина.
Появление прочих типов амилоида определяется формой амилоидоза.

Амилоидоз встречается как самостоятельное, так и сопутствующее заболевание. Диагностика амилоидоза выделяет несколько видов:

Первичный или идиопатический. При подобном виде отложения встречаются во всех внутренних органах. Определить точную причину появления невозможно. Наблюдаются множественные аномалии в клетках иммунной системы с накоплением AL- амилоида в коже, в тканях мышечной, нервной и сердечно-сосудистой систем. Его причиной может стать плазмоцитома (миеломная болезнь) – злокачественная опухолевая патология.

Миастения с последующей атрофией мышц;
Диспепсия и диарея;
Патология мочеполовой и репродуктивной системы;
Поражение органов зрения.

Является осложнением какого-либо воспалительного заболевания. Причиной его появления могут стать:

Хронические инфекционные заболевания: пиелонефрит, туберкулез, бронхоэктатическая болезнь, малярия, сифилис или проказа (лепра);
Хронические гнойные заболевания: остеомиелит, гнойные язвы и раны;
Язвенный колит – воспаление толстой кишки;
Опухолевые поражения органов кроветворения: лейкоз, лимфогранулематоз и т.д.;
Ревматологическая патология: различные артриты и прочее.

Вторичный амилоидоз образуется во внутренних органах. Наблюдается нарушение деятельности органов с наибольшим отложением амилоида – в области почек, селезенки, печени или лимфоузлов. В дальнейшем поражение распространяется на остальные органы с последующим смертельным исходом.

Подобная форма образуется из-за генетических аномалий в клетках иммунной системы, приводящих к появлению амилоидобластов. Подобная патология диагностируется в некоторых национальных группах или в определенной географической области. К наследственной форме можно отнести:

Периодическая болезнь – семейная лихорадка Средиземноморья;
Семейный нефропатический или английский амилоидоз;
Наследственный нейропатический амилоидоз – португальский, американский или финский;
Наследственный кардиопатический или датский амилоидоз.

Системный подход позволяет выявить данную патологию у людей после 80 лет. В нее входит:

Церебральный или мозговой амилоидоз. Диагностируется при болезни Альцгеймера;
Амилоидоз сердца. Поражает сердечную мышцу. Отложения образуются также в легких, печени и поджелудочной железе.

В этом случае амилоидоз развивается локально в органах с выраженным злокачественным процессом. Его причиной становится медуллярный рак щитовидной железы или опухоль островков поджелудочной железы.

При гемодиализе, назначаемом пациентам с почечной недостаточностью, постепенно повышается содержание в крови B 2 -микроглобулина. Данный белок при взаимодействии с нуклеопротеидами оседает в тканях почек.

Для диагностики амилоидоза пациенту назначается ряд разнообразных исследований. Это общий анализ крови и мочи, биохимия крови, УЗИ внутренних органов, биопсия и генетическое исследование.

Определяет отклонения от нормы, специфические для амилоидоза. На последних стадиях болезни данное исследование помогает выявить поврежденный орган.

Диагностика амилоидоза почек показывает вероятность развития воспалительных процессов, проходящих в почках.

При патологии почек выявляется:

Протеинурия – содержание в моче белка свыше 3 г/л;
Гематурия – обнаружение в моче эритроцитов;
Лейкоцитурия – присутствие в моче лейкоцитов;
Цилиндрурия – содержание в моче цилиндров, образующихся при амилоидозе из белков, клеток эпителия почек, лейкоцитов и эритроцитов;
Снижение плотности мочи.

Дает возможность оценить общее состояние организма и установить причину возникновения амилоидоза. При этом анализе определяются:

Белки общей фазы воспаления, вырабатываемые печенью или определенными лейкоцитами при воспалительном процессе. Особое внимание стоит уделить количеству фибриногена.
Печеночные пробы указывают на состояние данного органа.
Увеличение уровня холестерина является признаком нефротического синдрома.
Снижение уровня белков указывает на нефротический синдром или печеночную недостаточность.
Повышение количества мочевины и креатинина служит показателем почечной дисфункции при амилоидозе.

Данный метод дает возможность определить структуру и строение тканей внутренних органов, степень и распространение патологических процессов.

Диагностика амилоидоза с помощью УЗИ показывает:

Уплотнение и изменение размера почек;
Присутствие кист в почках;
Уплотнение и увеличение селезенки и печени, сопровождаемое патологией кровотока;
Гипертрофию сердечной мышцы;
Наличие отложений амилоида в стенках основных кровеносных сосудов;
Увеличение объема жидкости в различных полостях организма – асцит, гидроперикард или гидроторакс.

Изъятие небольшой части ткани для исследования с применением специальных методов. Ее использование позволяет диагностировать амилоидоз в 90% случаев заболевания. На исследование берется ткань мышцы, внутренних органов, а также слизистой.

Проводится при вероятности развития наследственного амилоидоза. На исследование берется генетический материал пациента, который проверяется на наличие генетических аномалий в некоторых хромосомах. При обнаружении патологии обследование рекомендуется пройти всем кровным родственникам пациента для выявления у них данного заболевания.

Лечение амилоидоза симптоматическое и носит поддерживающий характер – полностью вылечить заболевание невозможно. Больному рекомендуется госпитализация, так как при выраженных признаках болезни возможно опасное резкое ухудшение состояния и появление осложнений. После стабилизации пациента терапия проводится на дому.

Если болезнь носит вторичную форму и находится на ранней стадии, то эффективным является лечение основного заболевания. В этом случае болезненные симптомы амилоидоза ослабевают.

Медикаментозное лечение амилоидоза стремится по возможности замедлить или ограничить процесс образования амилоидов и облегчить течение болезни. Для этого используются препараты:

стероидные противовоспалительные;
противоопухолевые и аминохинолиновые, которые подавляют синтез протеинов;
противоподагрические (при наследственной форме болезни), которые замедляют скорость образования лейкоцитов.

Если диагностирован амилоидоз, диета назначается сразу, как только об этом узнают: она способствует защите сердца, почек и других пораженных органов от продуктов метаболизма и нормализует водно-солевой баланс, выравнивает артериальное давление. Пищу необходимо принимать часто, каждые три часа, маленькими порциями. Упор необходимо сделать на овощные бульоны, свежие овощи и фрукты, нежирные сорта мяса, рыбы, молочные продукты. Рекомендуется избегать крепких бульонов на основе рыбы и мяса, нежелательно употребление сыра, яичного желтка, выпечки, кофе и алкоголя. Обязательным считается ограничение употребления соли (до 2 г в течение суткок) для предотвращения отеков.

Некоторые больные считают, что лечение голоданием может стать панацеей от амилоидоза, но врачи развеивают эти представления: пациенту необходим регулярный прием пищи, а ее недостаток грозит осложнениями.

В то же время они не против того, чтобы больной использовал народные средства в виде травяных сборов, которые обладают противовоспалительным и мочегонным действием, но предупреждают, что они могут служить только в качестве вспомогательных мероприятий, но не замещать основное лечение.

Болезнь прогрессирует, и часто приема одних лекарственных препаратов становится недостаточно.

Если у пациента диагностирован амилоидоз почек, лечение, во избежание развития почечной недостаточности, реализуется посредством диализа. Он обеспечивает выведение токсических продуктов из организма и способствует нормализации водно-солевого, кислотно-щелочного баланса. При амилоидозе может проводиться диализ двух видов:

Процедура осуществляется с использованием искусственной полупроницаемой мембраны, которая разделяет кровь пациента и диализирующий раствор. В крови больного содержатся в высокой концентрации вредные вещества (мочевина, белки, токсины), которых нет в растворе. В результате диффузии эти вещества проникают сквозь мембрану, насыщая жидкость с меньшей их концентрацией. Необходимые жизненные элементы (ионы натрия, магния, кальция, калия, хлора) восполняют с помощью диализата в необходимой концентрации, чтобы не они оставались в составе крови. Таким образом, аппарат замещает неработающую почку. Если человек страдает от отеков суставов, легких (подобные отеки также могут находиться под кожей или вокруг сердца), то благодаря переходу лишней жидкости в раствор из-за разницы в давлении, они проходят.

Лечение амилоидоза почек эффективно с помощью перитониального диализа: врачи считают, что выведение В2-микроглобулина, который влияет на образование амилоидов, происходит эффективнее, чем при гемодиализе. Принцип этой процедуры схож с принципом гемодиализа, но в качестве мембраны, через которую происходит выведение продуктов метаболизма, выступает брюшина. Так называют тонкую оболочку, которая покрывает внутреннюю поверхность брюшной полости и ее органы.

Для проведения этой процедуры необходимо помещение катетера в полость малого таза. Эту манипуляцию проводят с помощью хирургического вмешательства. Наружную часть трубки выводят под кожу наружу спереди или сбоку брюшной полости.

Благодаря этому лечение амилоидоза с помощью диализа становится возможным в домашних условиях: с процедурой, которую необходимо проводить каждый день, может справиться сам больной. Это считается большим плюсом по сравнению с гемодиализом. Катетер плотно закреплен, риск развития инфекции в этом случае минимален.

Диализат вводится в брюшную полость с помощью катетера, и в него начинают поступать токсины из сосудов стенки брюшины (эта область имеет хорошее кровоснабжение). Раствор загрязняется через несколько часов, поэтому заменяется на следующую дозу (обычно она составляет 2 литра). В то время, пока жидкость находится внутри, никаких других мер не требуется – пациент может заниматься своими повседневными делами.

В том случае, если появляется органная недостаточность, необходима трансплантация больного органа (если это почка или сердце) или ткани (когда поражается печень, кожа). Если амилоидоз развивается в селезенке, ее требуется удалить.

После донорской пересадки больной всю оставшуюся жизнь принимает препараты, подавляющие иммунитет – это необходимо для того, чтобы собственный организм не отторгнул пересаженную ткань или орган. Однако использование донорского органа не является панацеей, так как в большинстве случае возможен рецидив болезни, что ухудшает прогноз.

Трансплантация органов проводится как в отечественных клиниках, так и за рубежом (в Германии, Израиле), где это направление медицины развито особо.

На первых порах, когда болезнь только проявилась, помогают аминохинолиновые медикаментозные средства. Назначать эти препараты может только врач. Также помните, что они не эффективны при остром течении или на поздних стадиях болезни.

Если от амилоидоза значительно повысилось артериальное давление, назначаются препараты, которые нормализуют его. При образовании отеков применяются мочегонные средства определенной дозировки, в зависимости от выраженности нефротического синдрома. Если у больного понизился гемоглобин, нужно принимать лекарства с содержанием железа, чтоб нормализовать состав крови.

При лечении этого заболевания часто назначают иммунодепрессанты. При первичном амилоидозе рекомендуется принимать Мельфалан, Преднизолон. При наличии АА-амилоидоза назначают Колхицин, Унитиол. Для лечения многих пациентов используются десенсибилизирующие медикаментозные средства – Супрастин,

Пипольфен. При вторичном амилоидозе, который появляется как осложнение от ревматоидного артрита, назначаются специфические противовоспалительные препараты.

При лечении амилоидоза применяются препараты аминохинолинового ряда, которые направлены на предотвращение образования амилоида в тканях организма. Их нужно принимать на протяжении от 2-3 месяцев до нескольких лет, чтоб предотвратить побочные эффекты.

Аминохинолиновые препараты могут негативно влиять на зрение. Поэтому в процессе лечения нужно периодически проходить обследование у окулиста, чтоб вовремя выявить нарушения. Также возможны другие побочные эффекты – понос, рвота, психозы, высыпания на коже. При выраженном негативном действии препаратов данной группы их отменяют.

Используя Колхицин длительное время, можно забыть о новых приступах болезни, он является отличным профилактическим средством. Если данный препарат принимать пожизненно, можно добиться следующих результатов:

длительная ремиссия;
при пересадке почки предотвращается повторное развитее болезни;
полное исчезновение нефротического синдрома;
устранение протеинурии, если у больного хорошо работают почки.

Рекомендованная суточная доза лекарства при амилоидозе составляет 1,8-2 мг. При наличии почечной недостаточности количество Колхицина немного уменьшают. Это медикаментозное средство достаточно безопасно для человека. Его можно принимать длительное время. В редких случаях возможны побочные действия в виде расстройства пищеварения, болей в животе. При наличии этих симптомов не нужно отменять лечение Колхицином. Через несколько дней все должно нормализоваться. Чтобы облегчить состояние больного, допускается дополнительный прием ферментных препаратов на протяжении 2-3 дней.

Колхицин не рекомендуется применять при лечении вторичного амилоидоза. В этом случае он не даст желаемого эффекта.

При вторичном амилоидозе применяется Димексид. Это противовоспалительное средство нужно употреблять внутрь в количестве 1-5 мл. При наличии амилоидоза почек средство назначается с большой осторожностью, начиная с минимальной дозировки. Весь процесс лечения должен проходить под наблюдением врача.

Чтоб помочь больному при первичном амилоидозе, применяется Мелфалан, который сочетается с другим препаратом – Преднизолоном. Курс лечения длительный: не меньше года. Прием медикаментов происходит от 4 до 7 дней, после чего нужно сделать перерыв на 28-45 дней. Количество курсов лечения определяет доктор.

Дозировка лекарств зависит от веса человека. На 1 кг веса назначается 0,2 мг Мелфалана и 0,8 мг Преднизолона. Данная дозировка указана для приема препаратов на протяжении 24 часов.

Положительный эффект от лечения данными препаратами:

значительное уменьшение белка в моче;
нормализация содержания креатинина в крови больного;
улучшение кровообращения;
уменьшение количества иммуноглобулина.

При первичном амилоидозе часто нет возможности провести длительное лечение данными препаратами, поскольку состояние человека может стремительно ухудшиться. Такая схема приемлема для больных без выраженной почечной недостаточности.

Лечение амилоидоза народными средствами может положительно сказаться на состоянии здоровья, но должно проводиться исключительно с согласия лечащего врача.

При многих заболеваниях надо в обязательном порядке придерживаться диеты, и амилоидоз не является исключением из данного правила. Необходимо исключить из своего рациона белки и соль, т.к. они влияют на почечную и сердечну недостаточность. Желательно увеличить употребление продуктов, содержащих крахмал, аскорбиновую кислоту, соли калия. К таким продуктам относятся хлебобулочные изделия, картофель, каши, болгарский перец, зеленые овощи (шпинат, брокколи, брюссельская капуста, укроп), цитрусовые, чеснок, морковь, печень, рыба и молочные продукты.

Народная медицина рекомендует при лечении амилоидоза употреблять в пищу сырую печень, которая содержит большое количество полезных и необходимых для нашего организма веществ (аскорбиновая кислота, токоферол, витамины группы В, каротин, аксерофтол). Также в печени представлен богатый состав минеральных элементов: Р, Fe, Zn, Cu. В результате ежедневного приема в пищу сырой печени (на протяжении полутора-двух лет) можно наблюдать улучшение функционирования почек, желудочно-кишечного тракта и нервной системы.

Для укрепления иммунитета используются лекарственные растения, которые обладают противовоспалительными свойствами. В народной медицине популярны следующие средства:

Лечебный настой из ромашки, березовых почек, бессмертника, зверобоя. Данные растения смешиваются, а смесь помещается в термос и заливается кипятком, после чего ей дают настояться, процеживают и употребляют на ночь.
Отвар крапивы (направлен на очищение крови, также обладает противовоспалительным воздействием).
Заваривается чай из цветков и листков крапивы, которые перед употреблением кипятят.
Чай из земляники, мяты, зверобоя. Используется как общеукрепляющее средство.

Спиртовая настойка травы овса. Считается, что данный препарат благотворно влияет на функциональную деятельность сердца, сосудов, нервной системы. При приготовлении траву измельчают, пересыпают в бутылку и заливают спиртом, после чего ставят в темное место (рекомендуется периодически процеживать). Перед употреблением разбавляют настойку водой.

источник

Амилоидоз представляет собой группу заболевание, основная причина возникновения, которых связана с отложением белка в тканях организма. В зависимости от поражения различают локализованную и общую формы амилоидоза.

Формы поражения организма при амилоидозе

Амилоидоз — это группа заболеваний, которые возникают по причине отложения определенных протеинов (белков), называемых амилоидными, в различных тканях организма. Амилоидный протеин может откладываться в локализованных местах и не наносить вред тканям организма. Такая форма амилоидоза называется локализованным амилоидозом.

Амилоидоз, который оказывает влияние на ткани всего организма, называется общим амилоидозом. Общий амилоидоз может стать причиной серьезных изменений, которые могут происходить в действительности в любом органе тела.

Амилоидоз может возникнуть самостоятельно или «вторично» в результате другого заболевания, включая сложные миеломы, хронические инфекции (такие как туберкулез или остеомиелит), или хронические воспалительные заболевания (такие как ревматоидный артрит и анкилозирующий спондилит). Со временем амилоидоз также может распространиться на определенные части тела. Такая локализованная форма амилоидоза не дает общих осложнений на другие части тела. Протеин, который откладывается в мозгу пациентов с болезнью Альцгеймера, является формой амилоида.

Общий амилоидоз классифицируется по трем основным типам, которые значительно отличаются друг от друга. Существует код, состоящий из двух букв, который начинается с буквы А (амилоидоз). Вторая буква кода обозначает протеин, который откладывается в тканях этого определенного типа амилоидоза. В настоящее время различают первичный амилоидоз (АЛ), вторичный амилоидоз (АА) и наследственный (АТТР).

Помимо этого, другие формы амилоидоза включают бета-2 микроглобулиновый амилоидоз и локализованный амилоидоз.

Особенности первичного амилоидоза

Первичный амилоидоз, или АЛ, возникает тогда, когда специальная клетка костного мозга (плазматическая клетка) внезапно вырабатывает повышенную порцию протеина, который называется легкой цепью. Отложения в тканях людей с первичным амилоидозом являются АЛ протеины. Первичный амилоидоз может возникнуть вместе с раком плазматических клеток костного мозга, который называется сложной миеломой. Первичный амилоидоз не ассоциируется с другими заболеваниями, но это — заболевание, которое обычно требует химиотерапии. Некоторые исследователи доказали пользу пересадки стволовых клеток в качестве одного из методов лечения первичного амилоидоза.

Особенности вторичного амилоидоза

Когда амилоидоз возникает вторично в результате другого заболевания, такого как, например, сложная миелома, хронические инфекции (например, туберкулез или остеомиелит) или хронических воспалительных заболеваний (например, ревматоидного артрита и анкилозирующего спондилита), такое состояние называется вторичным амилоидозом или АА. Ткань амилоида, которая откладывается при вторичном амилоидозе, называется протеинами АА. Лечение людей с вторичным амилоидозом направлено на лечение первопричины заболевания каждого отдельно взятого пациента.

Семейный амилоидоз

Семейный амилоидоз, или АТТР, является редкой формой наследственного амилоидоза. Амилоид образования в наследственном амилоидозе состоят из протеина транстиретина, или ТТР, который образуется в печени. Семейный амилоидоз называется аутосомной доминантой в генетической терминологии. Это значит, что у детей, рожденных от родителей с амилоидозом, существует 50% шанс на наследование этого заболевания.

Бета-2 микроглобулиновый амилоидоз

Бета-2 микроглобулиновый амилоидоз возникает, когда у пациентов, проходящих процедуры диализа, начинаются амилоидные отложения. Амилоидные отложения состоят из бета-2 микроглобулинового протеина и часто находятся возле суставов.

Локальный амилоидоз

Многие формы локального амилоидоза являются результатом амилоидных отложений в особых зонах организма, и отличаются от общих форм амилоидоза, которые можно найти во всем организме. Локальные амилоидозные отложения можно обнаружить в мозгу из-за болезни Альцгеймера. С возрастом амилоид может локально вырабатываться и откладываться в различных тканях организма.

источник